Bases moleculares de la contracción muscular

Figura 1

La secuencia de eventos que conduce a la contracción del sarcómero se presenta en la Fig.1.

Al inicio del ciclo, la cabeza de la miosina, que carece de un nucleótido unido, se encuentra estrechamente unida al filamento de actina (estado I). La unión de ATP a la cabeza de la miosina, reduce la afinidad de la cabeza de la miosina por la actina (estado II). La hidrólisis parcial del ATP (durante la cual ADP y Pi permanecen unidos a la miosina), activa la cabeza de la miosina, la que experimenta un cambio conformacional y se desplaza respecto del filamento fino (estado III). La miosina activada contacta a una molécula de actina y se une a ella produciéndose la liberación de Pi (estado IV). Una vez unida a actina, la cabeza de la miosina experimenta un nuevo cambio conformacional que se traduce en un desplazamiento del filamento fino y en la liberación de ADP (estado V). De esta manera, cada cabeza de miosina se desplaza hacia el extremo (+) del filamento fino adyacente. Mientras la concentración de Ca++ sea alta y exista ATP disponible, los ciclos de formación de puentes actina-miosina continúan y el sarcómero continúa contrayéndose. En ausencia de ATP, el complejo actina-miosina se estabiliza, fenómeno que explica el "rigor mortis"